化学通报

作者：付金凤,姚红柳,尹广婷,周雪健,苏丽红

关键词：连翘酯苷A,弹性蛋白酶,光谱法,

基金：吉林省科技厅项目(20140101043JC);吉林省教育厅项目(吉教科合字[2013]第251号);长春师范大学自然科学(长师大自科合字 [2018] 第 016号)

摘 要 连翘的主要成分之一连翘酯苷A(FSA)有抗炎活性,对弹性蛋白酶有抑制作用。本文通过光谱法以及分子对接模拟法研究了FSA与弹性蛋白酶(PPE)的相互作用。荧光光谱分析表明FSA与PPE之间存在猝灭效应,猝灭类型为静态猝灭,能形成1:1的复合物,在298 K时结合常数为8.88×104 L·mol-1;热力学分析表明,FSA-PPE体系的主要结合作用力为氢键和范德华力,ΔG<0,说明该作用可自发进行;根据\mathrm{F}\ddot{\mathrm{o}}\mathrm{rster}非辐射能量转移理论计算得到FSA与PPE间的结合距离为2.181 nm,说明静态猝灭过程中发生的是非辐射能量转移;同步荧光光谱、紫外-可见吸收光谱、红外光谱结果表明FSA使PPE的疏水性增强,极性减小;红外光谱分析表明FSA与PPE有氢键作用,且使PPE无规则卷曲结构占比增加。圆二色光谱表明FSA对PPE的二级产生了影响,PPE中α-螺旋、β-折叠占比降低,无规则卷曲占比增加。分子对接结果表明FSA与PPE之间存在π-阳离子、π-π共轭、氢键和疏水作用力。表明FSA与PPE之间存在多种作用力,能够形成稳定的复合物,连翘酯苷A(FSA)能够抑制弹性蛋白酶的活性,具有抗炎作用。

来源：2022年第4期

《化学通报》期刊编辑部

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